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在所有的活细胞中，DNA转录为RNA，然后RNA翻译成蛋白质。将RNA上的信息翻译为蛋白质的分子工厂被称为“核糖体”。这是一个庞大而复杂的实体，由RNA和蛋白质组成。 |
图片来源：耶鲁大学
在所有的活细胞中，DNA转录为RNA，然后RNA翻译成蛋白质。将RNA上的信息翻译为蛋白质的分子工厂被称为“核糖体”(在所附的影片显示)。这是一个庞大而复杂的实体，由RNA和蛋白质组成。
采用一种新的方法，耶鲁大学分子生物物理与生物化学系诺贝尔得奖主托马斯·施泰茨实验室的研究人员描述了，与称为延长因子4(EF4/LepA，图中为深蓝色)的新蛋白结合的核糖体的晶体结构，该蛋白在蛋白质的生产中发挥一个重要和迄今未知的作用。蛋白质的生产是所有生命中必不可少的过程。
该结构的获得新揭示了生产蛋白质的复杂过程，以及为创造更专门的药物铺平了道路。相关文章发表于2014年8月8日的《science》杂志上。(来源：生物帮)
原文摘要：
Crystal structure of elongation factor 4 bound to a clockwise ratcheted ribosome
Matthieu G. Gagnon, Jinzhong Lin, David Bulkley, Thomas A. Steitz
Elongation factor 4 (EF4/LepA) is a highly conserved guanosine triphosphatase translation factor. It was shown to promote back-translocation of tRNAs on posttranslocational ribosome complexes and to compete with elongation factor G for interaction with pretranslocational ribosomes, inhibiting the elongation phase of protein synthesis. Here, we report a crystal structure of EF4–guanosine diphosphate bound to the Thermus thermophilus ribosome with a P-site tRNA at 2.9 angstroms resolution. The C-terminal domain of EF4 reaches into the peptidyl transferase center and interacts with the acceptor stem of the peptidyl-tRNA in the P site. The ribosome is in an unusual state of ratcheting with the 30S subunit rotated clockwise relative to the 50S subunit, resulting in a remodeled decoding center. The structure is consistent with EF4 functioning either as a back-translocase or a ribosome sequester.